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“脂多糖轉(zhuǎn)運組裝膜蛋白復(fù)合體在細菌膜上的含量很低。整個細菌表面只需200個LptD-LptE分子就能把任務(wù)完成，即把細菌胞質(zhì)中合成的脂多糖分子輸送到細菌表面并組裝成細菌的外膜，所以含量很低。”黃億華解釋說。

與此同時，LptD-LptE含有兩對二硫鍵，如果重組表達量太高，折疊就會亂套，蛋白又會失去活性，也無法提取。因此，如何提高LptD-LptE復(fù)合體的表達量以及重組表達蛋白的質(zhì)量，從而獲得高質(zhì)量晶體用于結(jié)構(gòu)測定，成為課題研究的巨大挑戰(zhàn)。

“一般而言，在蛋白濃度為10毫克/毫升的情況下，可以嘗試生長晶體。”喬帥告訴記者，經(jīng)過優(yōu)化的LptD-LptE重組表達量，在培養(yǎng)的細菌中僅為0.024毫克/升。因此，想獲得足夠量的蛋白用于篩選晶體，工作量很大。

3年前，喬帥來到黃億華實驗室讀博士，接手該課題。如今，他已記不清為了LptD-LptE晶體，守著搖床熬了多少夜，優(yōu)化了多少結(jié)晶生長條件。

與喬帥一樣，黃億華課題組其他幾位成員同樣非常努力。終于在今年春天，他們成功解析了來源于福氏志賀菌的LptD-LptE晶體結(jié)構(gòu)，分辨率達到2.4埃。

這是一種前所未有的、由兩個蛋白形成的“塞子—桶”結(jié)構(gòu)模式，且一個整合膜蛋白（LptD）中，含有兩對非連續(xù)的、跨結(jié)構(gòu)域的二硫鍵。在LptD的跨膜區(qū)，由26條β鏈圍成。這些獨特的結(jié)構(gòu)細節(jié)，不曾在以往的膜蛋白中發(fā)現(xiàn)過。

最重要的是，在這26條β鏈中，由于第1條和第2條β鏈各自存在一個脯氨酸，破壞了其規(guī)則二級結(jié)構(gòu)的形成，從而削弱了和相鄰β鏈之間的相互作用。因此，在組成β桶的第3和第26條β鏈間，創(chuàng)造了一個寬度為16埃的脂多糖出口，大小可允許脂多糖從桶壁上的出口側(cè)向輸入到脂雙層中。這個脂多糖出口， 就是革蘭氏陰性細菌的“命門”。

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